Alcol deidrogenasi – Manuale Worthington Enzyme, enzima ALDH.

Alcol deidrogenasi - Manuale Worthington Enzyme, enzima ALDH.

reazione enzimatica(Immagine si apre in una nuova finestra)

alcol deidrogenasi (ADH), parte della famiglia ossidoreduttasi, catalizza l’ossidazione di alcoli, utilizzando NAD + o NADP + come accettore di elettroni (bianco e nero 1997). La reazione è reversibile e substrati può essere una varietà di alcoli primari o secondari, e emiacetali. alcol deidrogenasi sono presenti in molti organismi, con quella di lievito è la forma più attiva dell’enzima. I seguenti dati si applica al deidrogenasi del lievito di birra, Saccharomyces cerevisiae .

Nei primi anni 1950 Theorell e Chance hanno studiato la costante di stechiometria e la dissociazione del complesso enzimatico dei mammiferi. Si è constatato che l’enzima lievito è il doppio di mammiferi ADH, e approssimativamente 100 volte più attivo (Hayes e Velick 1953). Nel 1955, Vallee e Hoch confermato la presenza di metallo dello zinco (Vallée e Hoch 1955a).

Nel 1960 gli inibitori di alcol deidrogenasi sono stati studiati (Atkinson et al. 1967), insieme con i ruoli di componenti strutturali specifici (Auricchio e Bruni 1969). Studi strutturali e cinetici (Blackwell et al. 1974) ha continuato a in 1970, quando cambiamenti conformazionali associati alla rilegatura sono stati studiati (Abdallah et al. 1975), insieme con i isoenzimi (Berger et al. 1974).

Lievito ADH ha una specificità più ristretta di quella dell’enzima epatico. Accetta etanolo ed è alquanto attiva gli alcoli primari a catena diritta. Esso agisce in misura molto limitata su alcuni alcoli a catena ramificata e secondari (Dickinson e Dalziel 1967a).

deidrogenasi alcol è un tetramero con ogni subunità contenente un atomo di zinco (Vallée e Hoch 1955). Per subunità, ci sono due distinti gruppi sulfidrilici sito attivi che possono essere distinti in base alla reattività differenziale con iodoacetato e butil isocianato (Twu, Chin, e Wold 1973). Un residuo istidina ha un ruolo essenziale (Dickenson e Dickinson 1975 e LeBrun et al. 2004).

Proteine ​​Numero adesione: P00330

CATH Classificazione (v 3.2.0.):

  • Classe: Alpha Beta
  • Architettura: Alpha-Beta Complex e 3 strati Sandwich (ABA)
  • Topologia: Quinone Ossidoreduttasi; Catena A, dominio 1 e Rossmann volte

Peso molecolare: 146,8 kDa (teorica)

pH ottimale: 5.4 (Shore e Theorell 1966)

Punto isoelettrico: 6.23 (teorica)

  • Sulfidril attivazione di reagenti
  • mercaptoethanol
  • ditiotreitolo
  • cisteina
  • agenti chelanti di metalli pesanti

(Bianco e nero 1997)

  • Metalli pesanti e reagenti -SH
  • Thiourea
  • derivati ​​purinici e pirimidinici
  • Cloroetanolo e fluoroethanol
  • N-alkylmaleimides
  • iodoacetamide
  • 1,10-fenantrolina
  • 8-idrossichinolina
  • analoghi Beta-NAD

(Bianco e nero del 1997)

  • Determinazione enzimatica di alcoli primari e aldeidi
  • Sintesi di composti chirali
  • analisi spettrofotometrica di plasmalogenase
  • catalisi enzimatica in solventi organici
  • Studi di NAD +. NADH, NADP +. e NADPH

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